Лаборатория энзиматической деградации органических соединений

kolomytseva

Коломыцева Марина Павловна

и.о. зав. лаборатории, к.б.н., с.н.с.

(биохимия ферментов, структура и функция ферментов, кристаллизация белков, молекулярное моделирование, пути трансформации ксенобиотиков, идентификация низкомолекулярных соединений)

myasoedova

Мясоедова Нина Михайловна

к.б.н., с.н.с.

(скрининг грибов и бактерий, оптимизация условий культивирования микроорганизмов с целью повышения продукции ферментов, характеристика ферментов)


moiseeva

Моисеева Ольга Владимировна

к.б.н., н.с

(биохимия ферментов, молекулярная биология, клеточная биология, поиск потенциальных лекарственных препаратов)


chernykh

Черных Алексей Михайлович

н.с.

(молекулярная биология, молекулярное моделирование структуры ферментов и каталитических процессов, идентификация низкомолекулярных соединений)


gaidina

Гайдина Анастасия Сергеевна

м.н.с.

(скрининг грибов и бактерий, оптимизация условий культивирования микроорганизмов с целью повышения продукции ферментов, характеристика ферментов, поддержание лабораторной коллекции)


shebanova

Шебанова Анна Дмитриевна

м.н.с.

(биохимия ферментов, молекулярная биология, пути трансформации ксенобиотиков, культивирование микроорганизмов, разработка биотехнологических процессов)


renfeld

Ренфельд Жанна Владимировна

м.н.с.

(молекулярная биология, биохимия ферментов, трансформация ксенобиотиков, оптимизация условий культивирования микроорганизмов, разработка биотехнологических процессов)


vorobyova

Воробьева Наталья Николаевна

ст. лаб.

(материально-техническая поддержка научных исследований)



Информация для контактов:

к.б.н. Коломыцева М.П.

ФИЦ ПНЦБИ РАН, ИБФМ РАН,

корпус пилотных установок, к. 239

пр-кт Науки 5, г. Пущино, 142290

E-mail:
mkolomytseva@rambler.ru
mpkolomytseva@yandex.ru

Tel:  8-496-773-86-20 (доб. 529 или доб. 575)

 

Лаборатория энзиматической деградации органических соединений (ЛЭДОС) ИБФМ РАН организована в 1980 году на базе группы Отдела микробной деградации органических соединений, возглавляемого академиком АН СССР Георгием Константиновичем Скрябиным. С момента формирования и до середины 2019 года лабораторию возглавляла Заслуженный деятель науки РФ, профессор, доктор биологических наук Головлева Людмила Алексеевна.

golovleva

Основной целью исследований, проводимых в лаборатории, является всестороннее изучение микробной трансформации и деградации различных ксенобиотиков и природных соединений, применение исследуемых процессов в биотехнологии.

В рамках поставленной цели решаются следующие задачи:

  • исследование биохимии и физиологии микроорганизмов-деструкторов устойчивых ксенобиотиков и природных соединений;
  • изучение молекулярных и энзиматических механизмов деградации устойчивых поллютантов, структуры и функции ферментов, вовлеченных в пути разложения ксенобиотиков;
  • оптимизация, модификация и конструирование процессов биодеградации ксенобиотиков для последующего использования в биотехнологиях защиты окружающей среды и получения новых ценных соединений с биологической активностью или материалов с новыми свойствами.

Лаборатория обладает собственной уникальной коллекцией почвенных бактериальных и грибных культур (порядка 300 штаммов) из различных таксономических групп, специализирующихся в разложении тех или иных поллютантов, а также располагает всем необходимым современным оборудованием для проведения микробиологических, биохимических, молекулярно-генетических и структурных исследований. Результаты исследований, осуществленных в ЛЭДОС опубликованы в рейтинговых международных и российских изданиях.

За все время существования ЛЭДОС в ней было подготовлено большое количество высококвалифицированных кандидатов и докторов наук, в настоящее время работающих в ведущих мировых лабораториях.

Наша лаборатория всегда активно поддерживала любое сотрудничество и сейчас открыта к сотрудничеству с научно-исследовательскими лабораториями России и мира, университетами, промышленными организациями и фирмами.

Основные достижения лаборатории

  • Проведены широкомасштабные скрининги микроорганизмов-деструкторов ксенобиотиков и природных соединений, исследован деградативный потенциал микроорганизмов и раскрыты пути биодеградации ряда промышленных поллютантов: пестицидов, фенолов, бензоатов, анилинов, полиароматических углеводородов (ПАУ), взрыво- и огнеопасных веществ, промышленных красителей, полимерных природных и промышленных материалов (лигнина и пластиков):

pic1

  • Оптимизированы условия продукции микроорганизмами ферментов, вовлеченных в пути деградации ксенобиотиков и природных соединений. Получены патенты на способы продукции алкалофильных грибных лакказ и оксидаз, применимых в технологиях, идущих в нейтрально-щелочных условиях среды (клеточных платформах биосинтеза фармакологически ценных соединений, биосенсорах, биотопливных элементах для имплантируемых устройств, 3D-наноустройствах для биомедицинских целей, синтеза C-N гетерополимерных красителей и т.д.) (Патент РФ № 2647767, 19.03.2018; Патент РФ № 2663342, 03.08.2018; Патент РФ № 2664483, 17.08.2018); на способы получения лигнинолитических ферментов, применяемых для отбеливание волокна и бумажной пульпы, на способ подготовки льняного волокна к мокрому прядению, а также на способы получения кормовых препаратов на основе гидролизного лигнина (Патент РФ № 2021371. 15.10.1994; Патент РФ № 2148111. 27.04.2000). Получен патент на способы бактериальной деструкции фенола (Патент РФ № 2405036. 27.11.2010). Показано влияние морфологической и биохимической гетерогенности в популяциях микроорганизмов на биодеградацию ксенобиотиков. Разработаны способы очистки ферментов-деструкторов: гидроксилирующих (фенолы, бензоаты, анилины, ПАУ) моно- и диоксигеназ, катехол-, хлоркатехол- и метилкатехол 1,2-диоксигеназ, катехол 2,3-диоксигеназ, (хлор)гидроксигидрохинон 1,2-диоксигеназ, протокатехоат 3,4-диоксигеназ, (хлор- и метил)муконатциклоизомераз, малеилпируват изомераз, дегалогеназ, дегидрогеназ, диенлактонгидролаз, медьсодержащих оксидаз (в том числе лакказ), липаз, эстераз и пр.).

pic2

  •  Осуществлена детальная характеристика кинетических, физико-химических, спектральных и структурных свойств, а также каталитических механизмов широкого ряда бактериальных и грибных ферментов, вовлеченных в процессы деградации природных соединений и ксенобиотиков. Впервые в мире расшифрованы структуры 6 нативных бактериальных ферментов: катехол-, 3-хлоркатехол- и 4-хлоркатехол 1,2-диоксигеназ из Rhodococcus opacus 1CP, гидроксигидрохинон 1,2-диоксигеназы из Nocardioides simplex 3E, 2-хлормуконатциклоизомеразы и хлормуконолактондегалогеназы из R. opacus 1CP. Впервые в мире получены в кристаллическом виде и расшифрованы структуры 13 фермент-субстратных комплексов катехол- и 4-хлоркатехол 1,2-диоксигеназ штамма R. opacus 1CP. Разрешены структуры двух лакказ из Panus tigrinus 8/18 и Steccherinum ochraceum 1833. Применен уникальный подход в исследовании структуры ферментов, заключающийся в сравнительном анализе теоретически рассчитанной реакционной способности ингибиторов и каталитической активности ферментов в комплексах с ингибиторами. Успешно осуществлено гомологическое моделирование изоформ лакказы гриба Physisporinus rivulosus, докинг различных субстратов в полости активных центров диоксигеназ, изомеразы и дегалогеназы  и молекулярной динамики лакказы S. ochraceum.

pic3

  • Исследована продукция новых биологически активных соединений как в процессе жизнедеятельности микроорганизмов, так и в ходе биотрансформации ксенобиотиков: 1) авермектинов, обладающих широким спектром противопаразитарного действия; 2) галогенированных муконовых кислот, имеющих потенциальное применение в синтезе новых поверхностно-активных веществ, антипиренов, стабилизаторов ультрафиолетового излучения, термореактивных пластмасс, термопластов и покрытий; 3) моно- и дигидроксилированных производных полициклических ароматических соединений, являющихся потенциальными прекурсорами в производстве фармакологически ценных соединений с антиоксидантной, цитотоксической и канцеролитической активностью; 4) новых полимерных производных фенилпропаноидов - аналогов лигнанов, обладающих канцеролитическими, цитостатическими, антиоксидантными, антибактериальными, фунгицидными, противопаразитарными, стимулирующими и адаптогенными свойствами.

pic4

  • Установлена организация генов, кодирующих ферменты микробного метаболизма ксенобиотиков: фенола и его хлор- и метилпроизводных, бензойных кислот и ПАУ (в том числе ключевых интермедиатов разложения ароматических соединений - катехола, хлоркатехолов, протокатехата, гидроксигидрохинона). Ведется активная работа по идентификации генов типичных грибных лакказ, нетипичных алкалофильных лакказ и оксидаз, а также ферментов с гидролазной активностью в отношении промышленных полимерных материаллов.

pic5

Материальная база

Лаборатория располагает всем необходимым оборудованием для проведения микробиологических, биохимических, молекулярно-генетических исследований, компьютерного моделирования и кристаллизации: HPLC-, FPLC и GC-системы очистки и детекции высоко- и низкомолекулярных объектов; различные носители и колонки для ручной хроматографии, HPLC-, FPLC и GC. Спектрофотометры, системы для электрофореза, центрифуги, оборудование для культивирования микроорганизмов (ламинары, стерильный бокс, качалки, термостаты, автоклавы, биореакторы), кельвинатор, монитор молекулярного кислорода в жидкостях. Оборудование для молекулярно-генетических исследований: детектирующий ПЦР-амплификатор (“в реальном времени”), электропоратор клеток, гель-документирующая система, аналитические весы, мини-камеры для горизонтального электрофореза с источником питания, трансиллюминаторы, микроцентрифуги-вортекс, твердотельные термостаты для микропробирок, Пельтье-инкубатор для кристаллизации, стереомикроскоп с оптоволоконным освещением для мониторинга роста кристаллов, компьютеры и программы для молекулярного моделирования и структурного анализа (GROMACS v.4.0.5., Modeller, MOE v.2012.10, Gaussian 09W, HyperChem6.03, AutoDock 4, PyMolV0.95, ProFit2.3, Chimera, VMD1.8.7).

Международное сотрудничество

  • Prof. A. Scozzafava, prof. F. Briganti, Prof. M. Ferraroni, Departement of Chemistry, Florence University, Italy
  • Prof. M. Ferraroni Centro di Cristallografia Strutturale, CRIST, Florence University, Italy
  • EMBL, DESY, Doris III synchrotron, Germany
  • Prof. J. Pietruszka, IBG-1: Biotechnologie, Forschungszentrum Jülich GmbH, Germany
  • Prof. L. Gardossi, Laboratory of Applied and Computational Biocatalysis, The Department of Chemical and Pharmaceutical Sciences, University of Trieste, Italy
  • Prof. A. Hattaka, Department of Microbiology, University of Helsinki, Finland
  • Prof. G. Kvesitadze, Durmishidze Institute of Biochemistry and Biotechnology, Tbilisi, Georgia
  • Prof. Willem J H van Berkel Laboratory of Food Chemistry, Wageningen University & Research, Netherlands
  • Prof. M. Schlömann, Institut für Mikrobiologie, Universität Stuttgart, Germany

 

Участие в проектах 

  • 2020-2022 – РФФИ № 20-34-90059 “Промышленно ценные алкалофильные оксидазы аскомицетов Myrothecium roridum F-3565 и Curvularia geniculata F-3561”
  • 2020-2022 – Проект №15500ГУ/2020, “Разработка методики деградации промышленных красителей на основе уникальных оксидаз гриба Thielavia ovispora”, в рамках программы “УМНИК-2019”, поддержанный Фондом содействия развитию малых форм предприятий в научно-технической сфере
  •  DAAD Short-Term-Research Grant scholarship (57378443), IBG-1: Biotechnologie, Forschungszentrum Jülich GmbH
  • 2014-2018 – Немецко-Российский проект, Соглашение №14.616.21.0001, RFMEFI61614X0001, "Биоэкономичный синтез лигнанов", Минобрнауки РФ, федеральная целевая программа «Исследования и разработки по приоритетным направлениям развития научно-технологического комплекса России на 2014 - 2020 годы», в рамках программы «Bioeconomy International 2014»
  • 2013-2015 – РФФИ №13-04-00880 A " Реакционная способность металлоцентров интрадиольных диоксигеназ ";
  • 2008-2010 - RFBR-Finland Nr 08-04-41763AFa “Modeling xenobiotic degradation by laccases of basidiomycetes”
  •  Young Scientist INTAS Fellowship grant (2007-2009), Postdoctoral, Ref. Nr 06-1000014-5954 “Investigation of substrate-enzyme complexes structures as a basis for functioning of chlorocatechol 1,2-dioxygenases from Rhodococcus opacus 1CP”, Department of Chemistry, Florence University, Italy;
  • ICS UNIDO FELLOWSHIP CHM/09/2-1 (prof. L. Gardossi, Laboratory of Applied and Computational Biocatalysis, The Department of Chemical and Pharmaceutical Sciences, University of Trieste, Italy, 2009)
  •  2007-2009 – Международный проект ISTC G-1408 "Phytoremediation of Chemical Explosives"
  •  2003-2007 - INTAS 03-51-5889 “Blue and non-blue laccases of basidiomycetes”
  •  2000-2004 – Copernicus-2 ICA-CT-2000-10006
  • 1999-2003 – NATO “Science for peace” SfP972294 “Degradation of chlorophenols by ligninolytic fangi”
  • 1999-2000 – contract work, “Rhône-Poulenc” (France)
  • 1995-1997 – INTAS 94-1195 “Comparative investigation of oxidases and laccases of biotechnological and ecological valuable basidiomycetous fungi”
  •  1993 - contract work, “Johnson&Jonson” (USA)

Основные публикации коллектива за последние 20 лет

  1. Subbotina N.M., Chernykh A.M., Taranov A.I., Shebanova A.D., Moiseeva O.V., Ferraroni M., Kolomytseva M.P. Gentisate 1,2-dioxygenase from the gram-positive bacteria Rhodococcus opacus 1CP: identical active sites vs. different substrate selectivities. Biochimie, Published on-line 25.10.2020, 2021, V. 180, pp. 90-103, https://doi.org/10.1016/j.biochi.2020.10.016.
  2. Коломыцева М.П., Мясоедова Н.М., Моисеева О.В., Черных А.М., Гайдина А.С., Шебанова А.Д., Ренфельд Ж.В. Биодеградация органических соединений. История Науки и Техники, 2020, №12, с. 51-71, https://doi.org/10.25791/intstg.12.2020.1247.
  3. Moiseeva O., Guillon J., Ferbeyre G. Senescence: A program in the road to cell elimination and cancer. Semin. Cancer Biol. Available online 26 December 2020, doi: 10.1016/j.semcancer.2020.12.017.
  4. Kolomytseva M.P., Myasoedova N.M., Chernykh A.M., Gaidina (Samoilova) A.S., Shebanova A.D., Baskunov B.P., Aschenbrenner J., Rosengarten J.F., Renfeld Zh.V., Gasanov N.B., Pinchuk I.P., Classen T., Pietruszka J., Golovleva L.A. Laccase isoform diversity in basidiomycete Lentinus strigosus 1566: Potential for phenylpropanoid polymerization. Int J Biol Macromol, 2019, V. 137, pp. 1199-1210, https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2019.07.056
  5. Kolomytseva M.P., Myasoedova N.M., Podieiablonskaya E.V., Renfeld Zh.V., Chernykh A.M., Classen T., Pietruszka J., Golovleva L.A. Method for producing Curvularia geniculata VKM F-3561 oxidases, active with phenolic compounds in neutral environmental conditions. Patent RU № 2664483 (RU2664483C2), priority data: 12.01.2017; registration data: 17.08.2018
  6. Kolomytseva M.P., Myasoedova N.M., Podieiablonskaya E.V., Chernykh A.M., Classen T., Pietruszka J., Golovleva L.A. Method for producing Myrothecium verrucaria VKM F-3851 fungus laccases, transforming phenolic compounds in neutral-alkaline environment conditions. Patent RU № 2663342 (RU2663342C2), priority data: 29.12.2016; registration data: 03.08.2018
  7. Kolomytseva M.P., Myasoedova N.M., Chernykh A.M., Podieiablonskaya E.V., Classen T., Danilogorskaya A.A., Ozerskaya S.M., Pietruszka J., Golovleva L.A. Strain Rhizoctonia solani F-895 - producer of alkalophilic laccases, active with phenylpropanoids. Patent RU № 2647767 (RU2647767C2), priority data: 03.11.2015; registration data: 19.03.2018
  8. Kolomytseva M., Myasoedova N., Samoilova A., Chernykh A., Podieiablonskaia E., Classen T., Pietruszka J., Golovleva L. Rapid identification of fungal laccases/oxidases with different pH-optimum. Process Biochemistry, 2017, V. 62, pp. 174-183, https://doi.org/10.1016/j.procbio.2017.07.027
  9. Podieiablonskaia E.V., Kolomytseva M.P., Myasoedova N.M., Baskunov B.P., Chernykh A.M., Classen T., Pietruszka J., Golovleva L.A. Myrothecium verrucaria F-3851, a producer of laccases transforming phenolic compounds at neutral and alkaline conditions. Microbiology (Rus), 2017, V. 68 (3), pp. 370–376, https://doi.org/10.1134/S0026261717030146
  10. Myasoedova N.M., Renfeld Zh.V., Podieiablonskaia E.V., Samoilova A.S., Chernykh A.M., Classen T., Pietruszka J., Kolomytseva M.P., Golovleva L. A. Novel laccase-producing ascomycetes. Microbiology (Rus), 2017, V. 86 (4), pp. 503–511, https://doi.org/10.1134/S0026261717030110
  11. Khomutov S., Shutov A.A., Chernykh A.M., Myasoedova N.M., Golovleva L.A., Donova M.V. Laccase-mediated oxyfunctionalization of 3β-hydroxy-Δ5-steroids. J Mol Catal B Enzym, 2016, V. 123, pp. 47-52, doi.org/10.1016/j.molcatb.2015.11.004
  12. Subbotina N.M., Kolomytseva M.P., Baskunov B.P., and Golovleva L.A. Catechol 1,2-dioxygenase induced in Rhodococcus opacus strain 1CP cultured in the presence of 3-hydroxybenzoate. Microbiology, 2016, V. 85 (5), pp. 638–641, https://doi.org/10.1134/S0026261716050180
  13. Ferrario V., Chernykh A., Fiorindo F., Kolomytseva M., Sinigoi L., Myasoedova M., Fattor D., Ebert C., Golovleva L., Gardossi L. Investigating the role of conformational effects on laccase stability and hyperactivation under stress conditions. ChemBioChem, 2015, V. 16, pp. 2365-2372, https://doi.org/10.1002/cbic.201500339
  14. Myasoedova N. M., Gasanov N. B., Chernykh A. M., Kolomytseva M. P., and Golovleva L. A. Selective regulation of laccase isoform production by the Lentinus strigosus 1566 fungus. Appl Biochem Microbiol (Rus), 2015, V. 51 (2), pp. 222–229, https://doi.org/10.1134/S0003683815020131
  15. Kolomytseva M., Ferraroni M., Chernykh A., Golovleva L., Scozzafava A. Structural basis for the substrate specificity and the absence of dehalogenation activity in 2-chloromuconate cycloisomerase from Rhodococcus opacus 1CP. Biochim Biophys Acta. 2014, V. 1844 (9), pp. 1541–1549, https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2014.04.008
  16. Baboshin M, Ivashina T, Chernykh A, Golovleva L. Comparison of the substrate specificity of two ring-hydroxylating dioxygenases from Sphingomonas sp. VKM B-2434 to polycyclic aromatic hydrocarbons. Biodegradation, 2014, V. 25 (5), pp. 693-703, doi: 10.1007/s10532-014-9692-3
  17. Muratova A., Pozdnyakova N., Makarov O., Baboshin M., Baskunov B., Myasoedova N., Golovleva L., Turkovskaya O. Degradation of phenanthrene by the rhizobacterium Ensifer meliloti. Biodegradation 2014, V. 25 (6), pp. 787-795. doi: 10.1007/s10532-014-9699-9
  18. Hildén K, Mäkelä MR, Lundell T, Kuuskeri J, Chernykh A, Golovleva L, Archer DB, Hatakka A. Heterologous expression and structural characterization of two low pH laccases from a biopulping white-rot fungus Physisporinus rivulosus. Appl Microbiol Biotechnol, 2013, V. 97 (4), pp. 1589-99. doi: 10.1007/s00253-012-4011-6
  19. Ferraroni M., Kolomytseva M., Golovleva L.A., Scozzafava A. X-ray crystallographic and molecular docking studies on a unique chloromuconolactone dehalogenase from Rhodococcus opacus 1CP. J Struct Biol, 2013, V. 182(1), pp. 44-50. https://doi.org/10.1016/j.jsb.2013.01.006
  20. Ferraroni M., Kolomytseva M., Scozzafava A., Golovleva L., Briganti F. X-ray structures of 4-chlorocatechol 1,2-dioxygenase adducts with substituted catechols: new perspectives in the molecular basis of intradiol ring cleaving dioxygenases specificity. J Struct Biol, 2013, V. 181 (3), pp. 274-82. https://doi.org/10.1016/j.jsb.2012.11.007
  21. Ferraroni M., Matera I., Chernykh A., Kolomytseva M., Golovleva L., Scozzafava A., Briganti F. Reaction intermediates and redox state changes in a blue laccase from Steccherinum ochraceum observed by crystallographic high/low X-ray dose experiments. J Inorg Biochem, 2012, V. 111, pp. 203-209. https://doi.org/10.1016/j.jinorgbio.2012.01.011
  22. Myasoedova N.M,, Kolomytseva M.P., Chernykh A.M., Baskunov B.P., Baboshin M.A., Kvesitadze G.I., Golovleva L.A. Alternaria alternata F-1120: a new efficient destructor of 2,4,6-trinitrotoluene. Annals of agrarian science, 2012, V. 10, pp. 31-37. http://www.agrscience.ge/abstract/abstract10_2.pdf
  23. Subbotina N.M., Kolomytseva M.P., Golovleva L.A. 3-hydroxybenzoate and 2,5-dihydroxybenzoate metabolism in Rhodococcus opacus 1CP strain. Mikrobiologiia (Rus), 2012, V. 81(3), pp. 325-331. https://doi.org/10.1134/S0026261712030137
  24. Kolomytseva M., Ferraroni M., Chernykh A.M., Scozzafava A., Briganti F., Golovleva L. Experimental and theoretical affinity studies of substituted phenols to chlorocatechol 1,2-dioxygenases: a step toward the comprehension of inhibitor/substrate binding to intradiol dioxygenases J Mol Cat B: Enzym, 2010, V. 64 (1-2), pp. 53-59. http://dx.doi.org/10.1016/j.molcatb.2010.02.001
  25. Matera I., Ferraroni M., Kolomytseva M., Golovleva L., Scozzafava A., Briganti F. Catechol 1,2-dioxygenase from the Gram-positive Rhodococcus opacus 1CP: Quantitative structure/activity relationship and the crystal structures of native enzyme and catechols adducts. J Struct Biol, 2010, V. 170 (3), pp. 548-564, https://doi.org/10.1016/j.jsb.2009.12.023
  26. Leneva N.A., Kolomytseva M.P., Baskunov B.P., and Golovleva L.A. Enzymes of naphthalene metabolism by Pseudomonas fluorescens 26K strain. Biochemistry (Moscow), 2010, V. 75, pp. 562-569, https://doi.org/10.1134/S0006297910050044
  27. Chernykh A.M, Kolomytseva M.P., Myasoedova N.M., Golovleva L.A., Psurtseva N.V., Belova N.V. Thermostable laccase III of Steccherinum ochraceum LE (BIN) 1833 D, the procedure of the laccase production. Patent RF №2385930, 10.04.2010
  28. Kolomytseva M.P., Randazzo D., Bascunov B.P., Scozzafava A., Briganti F., Golovleva L.A. Role of surfactants in optimizing fluorene assimilation and intermediate formation by Rhodococcus rhodochrous VKM B-2469. Biores Tech, 2009, V. 100 (2), pp. 839-844, https://doi.org/10.1016/j.biortech.2008.06.059
  29. Leneva N.A., Kolomytseva M.P., Baksunov B.P., Golovleva L.A. Phenanthrene and anthracene degradation by microorganisms of the genus Rhodococcus. Prikl Biokhim Mikrobiol (Rus) 2009, V. 45 (2), pp. 188-194, https://doi.org/10.1134/S0003683809020094
  30. Chernykh A.M., Myasoedova N.M., Kolomytseva M.P., Ferraroni M., Scozzafava A., Briganti F., Golovleva L.A. Laccase isoforms with unusual properties from the basidiomycete Steccherinum ochraceum strain 1833. J Appl Microbiol, 2008, V. 105, pp. 2065-2075, https://doi.org/10.1111/j.1365-2672.2008.03924.x
  31. Golovleva L.A., Kolomytseva M.P., Baboshin M.A., Ponomareva O.N. Role of microorganisms in transformation of persistent organic pollutants. Student-book, Tula University, 2008, p. 100
  32. Miasoedova N.M., Chernykh A.M., Psurtseva N.V., Belova N.V., Golovleva L.A. New efficient producers of fungal laccases. Prikl Biokhim Mikrobiol 2008, V. 44 (1), pp. 84-89
  33. Ferraroni M., Myasoedova N.M., Schmatchenko V., Leontievsky A.A., Golovleva L.A., Scozzafava A., Briganti F. Crystal structure of a blue laccase from Lentinus tigrinus: evidences for intermediates in the molecular oxygen reductive splitting by multicopper oxidases. BMC Struct Biol, 2007, V. 6 (7), pp. 60, PMID: 17897461
  34. Kolomytseva M.P., Baskunov B.P., Golovleva L.A. Intradiol pathway of para-cresol conversion by Rhodococcus opacus 1CP. Biotechnol J, 2007, V. 2, pp. 886-93, https://doi.org/10.1002/biot.200700013
  35. Ferraroni M., Kolomytseva M.P., Solyanikova I.P., Scozzafava A., Golovleva L.A., Briganti F. Crystal structure of 3-chlorocatechol 1,2-dioxygenase key enzyme of a new modified ortho-pathway from the gram-positive Rhodococcus opacus 1CP grown on 2-chlorophenol. J Mol Biol, 2006, V. 360 (4), pp. 788-799, https://doi.org/10.1016/j.jmb.2006.05.046
  36. Rubashko GE, Kolomytseva M, Golovleva LA. Improvement of the process of fluorene degradation by Rhodococcus rhodochrous strain 172. Prikl Biokhim Mikrobiol (Rus), 2006, V. 42 (4), pp. 448-451, https://doi.org/10.1134/S0003683806040107
  37. Kolomytseva MP, Solianikova IP, Golovlev EL, Golovleva LA. Heterogeneity of Rhodococcus opacus 1CP as a response to stress induced by chlorophenols. Prikl Biokhim Mikrobiol (Rus), 2005, V. 41 (5), pp. 541-546, https://doi.org/10.1007/s10438-005-0085-6
  38. Sheludchenko MS, Kolomytseva MP, Travkin VM, Akimov VN, Golovleva LA. Degradation of aniline by Delftia tsuruhatensis 14S in batch and continuous processes. Prikl Biokhim Mikrobiol (Rus), 2005, V. 41(5), pp. 530-534, https://doi.org/10.1007/s10438-005-0083-8
  39. Ferraroni M., Solyanikova I.P., Kolomytseva M.P., Scozzafava A., Golovleva L.A., Briganti F. Crystal structure of 4-chlorocatechol 1,2-dioxygenase from the chlorophenol-utilizing gram-positive Rhodococcus opacus 1CP. J Biol Chem, 2004, V. 279 (26), pp. 27646-27655, https://doi.org/10.1107/s0907444902007242
  40. Solyanikova I.S., Moiseeva O.M., Boeren S., Boersma M.G., Kolomytseva M.P., Vervoort J., Rietjens I.M.C.M., van Berkel W.J., L.A. Golovleva. Conversion of 2-fluoromuconate to cis-dienelactone by purified enzymes of Rhodococcus opacus 1cp. Appl Environ Microbiol, 2003, V. 69 (9), pp. 5636-42, https://doi.org/10.1128/AEM.69.9.5636-5642.2003
  41. Ferraroni M., Ruiz Tarifa M.Y., Scozzafava A., Solyanikova I.P., Kolomytseva M.P., Golovleva L., Briganti F. Preliminary crystallographic analysis of 3-chlorocatechol 1,2-dioxygenase of a new modified ortho-pathway from the gram-positive Rhodococcus opacus 1CP grown on 2-chlorophenol. Acta Crystallogr D Biol Crystallogr, 2003, V. 59, pp.188-190, https://doi.org/10.1128/AEM.69.9.5636-5642.2003
  42. Ferraroni M., Ruiz Tarifa M.Y., Briganti F., Scozzafava A., Mangani S., Solyanikova I.P., Kolomytseva M.P., Golovleva L. 4-Chlorocatechol 1,2-dioxygenase from the chlorophenol-utilizing Gram-positive Rhodococcus opacus 1CP: crystallization and preliminary crystallographic analysis. Acta Crystallogr D Biol. Crystallogr, 2002, V. 58, pp. 1074-1076, https://doi.org/10.1107/S0907444902007242
  43. Leontievsky A.A., Myasoedova N.M., Baskunov B.P., Golovleva L.A., Bucke C., Evans C.S. Transformation of 2,4,6-trichlorophenol by free and immobilized fungal laccase. Appl Microbiol Biotechnol, 2001. V. 57 (1), pp. 85-91, PMID: 11693939
  44. Leontievsky A.A., Myasoedova N.M., Baskunov B.P., Evans C.S., Golovleva LA. Transformation of 2,4,6-trichlorophenol by the white rot fungi Panus tigrinus and Coriolus versicolor. Biodegradation, 2000, V. 11 (5), pp. 331-340, PMID: 11487063

Protein structures deposited in RCSB Protein Data Bank (http://www.rcsb.org/pdb/home/home.do):

  1. Ferraroni M., Kolomytseva M. Crystal structure of 2-chloromuconate cycloisomerase from Rhodococcus opacus 1CP. 2013, Protein Data Bank, Accession number 4M0X.
  2. Ferraroni M., Kolomytseva M., Briganti F., Golovleva L.A., Scozzafava A. Crystal Structure of 5-chloromuconolactone isomerase from Rhodococcus opacus 1CP. 2012, Protein Data Bank, Accession number 4FPI
  3. Ferraroni, M., Briganti, F., Matera, I., Kolomytseva, M., Golovleva, L., Scozzafava, A., Chernykh, A.M. Crystal Structure of laccase from Steccherinum ochraceum. 2012, Protein Data Bank, Accession number 3T6V.
  4. Ferraroni M., Briganti F., Kolomytseva M., Golovleva L. Crystal Structure of 4-chlorocatechol dioxygenase from Rhodococcus opacus 1CP in complex with 3,5-dichlorocatechol 2011, Protein Data Bank, Accession number 3O32.
  5. Ferraroni M., Briganti F., Kolomytseva M., Golovleva L. Crystal Structure of 4-chlorocatechol dioxygenase from Rhodococcus opacus 1CP in complex with protocatechuate. 2011, Protein Data Bank, Accession number 3O5U.
  6. Ferraroni M., Briganti F., Kolomytseva M., Golovleva L. Crystal Structure of 4-chlorocatechol dioxygenase from Rhodococcus opacus 1CP in complex with hydroxyquinol. 2011, Protein Data Bank, Accession number 3O6J.
  7. Ferraroni M., Briganti F., Kolomytseva M., Golovleva L. Crystal Structure of 4-chlorocatechol dioxygenase from Rhodococcus opacus 1CP in complex with pyrogallol. 2011, Protein Data Bank, Accession number 3O6R.
  8. Ferraroni, M., Briganti, F., Matera, I., Kolomytseva, M., Golovleva, L., Scozzafava, A., Chernykh, A.M. Crystal structure of Steccherinum ochraceum laccase obtained by multi-crystals composite data collection technique (10% dose). 2011, Protein Data Bank, Accession number 3T6W.
  9. Ferraroni, M., Briganti, F., Matera, I., Kolomytseva, M., Golovleva, L., Scozzafava, A., Chernykh, A.M. Crystal structure of Steccherinum ochraceum laccase obtained by multi-crystals composite data collection technique (20% dose). 2011, Protein Data Bank, Accession number 3T6X.
  10. Ferraroni, M., Briganti, F., Matera, I., Kolomytseva, M., Golovleva, L., Scozzafava, A., Chernykh, A.M. Crystal structure of Steccherinum ochraceum laccase obtained by multi-crystals composite data collection technique (60% dose). 2011, Protein Data Bank, Accession number 3T6Z.
  11. Ferraroni, M., Briganti, F., Matera, I., Kolomytseva, M., Golovleva, L., Scozzafava, A., Chernykh, A.M. Crystal structure of Steccherinum ochraceum laccase obtained by multi-crystals composite data collection technique (90% dose). 2011, Protein Data Bank, Accession number 3T71.
  12. Matera I., Ferraroni M., Kolomytseva M., Briganti F., Scozzafava A. Crystal structure determination of catechol 1,2-dioxygenase from Rhodococcus opacus 1CP in complex with 3,5-dichlorocatechol. 2009, Protein Data Bank, Accession number 3I4Y.
  13. Matera I., Ferraroni M., Kolomytseva M., Briganti F., Scozzafava A. Crystal structure determination of catechol 1,2-dioxygenase from Rhodococcus opacus 1CP in complex with 4,5-dichlorocatechol. 2009, Protein Data Bank, Accession number 3I51.
  14. Matera I., Ferraroni M., Kolomytseva M., Briganti F., Scozzafava A. Crystal structure determination of catechol 1,2-dioxygenase from Rhodococcus opacus 1CP in complex with protocatechuate. 2009, Protein Data Bank, Accession number 3HKP.
  15. Matera I., Ferraroni M., Kolomytseva M., Briganti F., Scozzafava A. Crystal structure determination of catechol 1,2-dioxygenase from Rhodococcus opacus 1CP in complex with catechol. 2009, Protein Data Bank, Accession number 3HHY.
  16. Ferraroni M., Solyanikova I.P., Kolomytseva M.P., Scozzafava A., Golovleva L.A., Briganti F. Crystal structure of 3-chlorocatechol 1,2-dioxygenase from Rhodococcus opacus 1CP. 2006, Protein Data Bank, Accession number 2boy.
  17. Ferraroni M., Solyanikova I.P., Kolomytseva M.P., Scozzafava A., Golovleva L.A., Briganti F. Crystal structure of 4-chlorocatechol 1,2-dioxygenase from Rhodococcus opacus 1CP. 2004, Protein Data Bank, Accession number 1s9a.

142290 Московская область, г.Пущино, пр-т Науки, д.5, Тел.: +7(4967)733962,  adm@ibpm.ru, www.ibpm.ru


Разработка сайта - Alces